Алпха хелицес и бета плисирани листови су две најчешће пронађене секундарне структуре у полипептидном ланцу. Ове две структуралне компоненте су први главни кораци у процесу савијања полипептидног ланца. Тхе кључна разлика између Алпха Хелик-а и Бета Плеатед Схеет-а је у њиховом структура; имају два различита облика да раде одређени посао.
Алфа хеликса је десни завојница аминокиселинских остатака на полипептидном ланцу. Распон остатака аминокиселина може варирати од 4 до 40 остатака. Водоничне везе формиране између кисеоника Ц = О групе на горњој завојници и водоника Н-Х групе доње завојнице помажу да се завојница држи заједно. Водоник вез настаје на свака четири аминокиселинска остатка у ланцу на горе наведени начин. Овај једнолични узорак даје му одређене карактеристике као што је дебљина намотаја и диктира дужину сваког комплетног завоја дуж оси спирала. Стабилност алфа-хелик структуре зависи од више фактора.
О атоми у црвеној боји, Н атоми у плавој боји, а водоник се веже као зелене испрекидане линије
Бета плишани лист, такође познат као бета листа, сматра се другим обликом секундарне структуре протеина. Садржи бета нити, које су бочно повезане најмање две или три водоничне везе у облику испреплетеног, плисираног лима као што је приказано на слици. Бета ланац је део полипептидног ланца; његова дужина је углавном једнака 3 до 10 аминокиселина, укључујући кичму у проширеном потврђивању.
4-ланчани антипарални β фрагмент листа из кристалне структуре ензима каталазе.
а) приказивање антипаралних водикових веза (испрекиданих) између пептидних НХ и ЦО група на суседним ланцима. Стрелице означавају правац ланца, а контуре густине електрона оцртавају не-Х атоме. О атоми су црвене куглице, Н атоми су плаве, а Х атоми су изостављени ради једноставности; бочне ланце приказане су само према првом атому Ц бочне ланце (зелена)
б) Поглед са ивице централне две β нити
У бета плочастим листовима, полипептидни ланци раде један поред другог. Име је добила „плочасто слово“ због таласног изгледа грађевине. Повезани су водоничним везама. Ова структура омогућава формирање више водоничних веза истезањем полипептидног ланца.
Алпха Хелик:
У овој структури полипептидна окосница је чврсто везана око замишљене осе као спирална структура. Познат је и као хеликоидни распоред пептидног ланца.
Формирање алфа-хелик структуре догађа се када су полипептидни ланци уврнути у спиралу. То омогућава свим аминокиселинама у ланцу да формирају водоничне везе (веза између молекула кисеоника и молекула водоника) једна са другом. Водоничне везе омогућавају да спирала држи спирални облик и даје уску завојницу. Овај спирални облик чини алфа хелик веома јаким.
Водикове везе означене су жутим тачкама.
Бета нагурани лист:
Када се два или више фрагмената полипептидних ланаца преклапају један са другим, формирајући низ водоничних веза међусобно, могу се наћи следеће структуре. То се може догодити на два начина; паралелни распоред и анти-паралелни распоред.
Алпха Хелик: Нокти или нокти на ноктима могу се узети као пример структуре алфа хелика.
Бета нагурани лист: Структура перја је слична структури бета плочастих плоча.
Алпха Хелик: У структури алфа хелике, има 3,6 аминокиселина по окретају спирале. Све пептидне везе су транс и планарне, а Н-Х групе у пептидним везама упућују у истом правцу, што је приближно паралелно са оси хелика. Ц = О групе свих пептидних веза усмерене су у супротном смеру и паралелне су са оси хеликса. Ц = О група сваке пептидне везе везана је за Н-Х групу пептидне везе формирајући водоничну везу. Све Р-групе су усмерене према спирали.
Бета нагурани лист: Свака пептидна веза на плочи с бета плочицама је равна и има трансконформацију. Ц = О и Н-Х групе пептидних веза из суседних ланаца налазе се у истој равнини и усмерене су једна према другој формирајући водоничну везу између њих. Све Р- групе у било којем ланцу могу се алтернативно појавити изнад и испод равни листа.
Дефиниције:
Секундарна структура: То је облик савијајућег протеина услед везања водоника између амидних и карбонилних група окоснице.
Референце: "Структура протеина". ЦхемВики: Хипертекст динамичке хемије „Секундарна структура протеина: α-хелицес и β-Схеетс“. Протеинструцтурес.цом Салам Ал Карадагхи „Органска хемија“. Виртуални уџбеник о ћелији „Бета Схеет“. Википедија Слика љубазношћу: „Хеликонски миоглобин густоће електрона 2нрл 17-32“ Аутор: Дцрјср - Властити рад (ЦЦ БИ 3.0) преко Цоммонс Викимедиа „Протеинска секундарна структура“ аутор: ен: Корисник: Бикади (ЦЦ БИ -СА 3.0) преко Цоммонс Викимедиа „1гве антипар бета Схеет обоје“ од Дцрјср - сопствени рад (ЦЦ БИ 3.0) преко Цоммонс Викимедиа