И Киназа и фосфорилаза су ензими који се баве фосфатом иако постоји разлика у њиховој функцији и природи. Кључна разлика између њих је та, Киназа је ензим који катализује пренос фосфатне групе из АТП молекула до одређеног молекула док је фосфорилаза ензим који фосфатну групу уводи у органски молекул, нарочито глукозу. Овај чланак ће вас упознати са ензимима киназе и фосфорилазе који се баве фосфатом и објаснити које су разлике између киназе и фосфорилазе.
Фосфорилазе је открио Еарл В. Сутхерланд Јр. крајем 1930-их. Ови ензими катализирају додавање фосфатне групе из неорганског фосфата или фосфата + водоника у акцептор органског молекула. Као пример, гликоген фосфорилаза може катализовати синтезу глукозе-1-фосфата из глукана, укључујући молекулу гликогена, шкроба или малтодекстрина. Реакција је позната као фосфоролиза која је такође слична хидролизи. Међутим, једина различитост је та што је фосфат, а не молекул воде који се ставља на везу.
Структура полинуклеотид фосфорилазе
Ензим киназа може катализовати пренос фосфатних група из високоенергетских молекула који донирају фосфат у одређене супстрате. Овај поступак је идентификован као фосфорилација када супстрат добије фосфатну групу и високоенергетски молекул АТП-а даје фосфатну групу. У овом процесу фосфорилације киназе играју значајну улогу и део су веће породице фосфотрансфераза. Стога су киназе веома важне у ћелијском метаболизму, регулацији протеина, ћелијском транспорту и многим ћелијским путевима.
Дихидроксиацетон киназа у комплексу са АТП аналогом који се не може хидролизовати
Киназа: Киназа је ензим који катализује пренос фосфатних група из високоенергетских, фосфатних молекула до одређених супстрата.
Фосфорилаза: Фосфорилаза је ензим који катализује додавање фосфатне групе из неорганског фосфата или фосфата + водоника у акцептор органског молекула.
Киназа: Катализујте пренос терминалне фосфатне групе АТП у -ОХ групу на супстрату. На тај начин се у производу ствара веза естера фосфата. Реакција је позната као фосфорилација, а целокупна реакција је записана као,
Фосфорилаза: Катализујте уношење фосфатне групе у органски молекул. Реакција је позната као а фосфорлиза а целокупна реакција је записана као,
Киназа: Фосфатна група из молекула АТП
Фосфорилаза: Фосфатна група из неорганског фосфата
Киназа: Специфични органски молекули као што су угљени хидрати, протеини или липиди
Фосфорилаза: Органски молекул углавном глукоза
Киназа: АДП (молекул енергије) + фосфорилирани супстрат
Фосфорилаза: Ако је супстрат глукоза, може произвести глукоза-1-фосфат
Киназа: Киназа је протеин сложене терцијарне структуре.
Фосфорилаза: Биолошки активни облик фосфорилазе је димер од двије једнаке подјединице протеина. На пример, гликоген фосфорилаза је огроман протеин, садржан са 842 аминокиселина и масе 97.434 кДа. Димер гликоген фосфорилазе има неколико одељка биолошког значаја, укључујући каталитичка места, места везања гликогена као и алостерна места.
Регулација ензима киназе и фосфорилазе
Киназа: Активност киназа је високо регулисана и имају интензиван утицај на ћелију. Киназе се активирају или искључују фосфорилацијом, везивањем активатора протеина или инхибитора протеина или уређивањем њихове локације у ћелији у односу на њихове супстрате.
Фосфорилаза: Гликоген фосфорилаза је регулисана и алостеричном контролом и фосфорилацијом. Хормони, попут епинефрина и инсулина, такође могу да регулишу гликоген фосфорилазу.
Киназа: Киназе су према супстрату на који делују, као што су протеинске киназе, липидне киназе, и киназе угљених хидрата, категорисане у свеобухватне групе..
Фосфорилаза: Фосфорилазе су подељене у две групе; Гликозилтрансферазе и нуклеотидилтрансферазе. Примери за гликозилтрансферазе су,
Пример за нуклеотидилтрансферазе је,
Патологија ензима киназе и фосфорилазе
Киназа: Деконтролисана активност киназе може изазвати рак и болест код људи, укључујући одређене врсте леукемије и многе друге јер киназе регулишу многе фазе које контролишу ћелијски циклус укључујући раст, кретање и смрт.
Фосфорилаза: Нека медикална стања попут болести складиштења гликогена типа В - мишићног гликогена и болести складиштења гликогена тип ВИ - јетрени гликоген итд. Повезана су са фосфорилазама.
Референце Цханг С., Росенберг, М. Ј., Мортон, Х., Францомано, Ц.А. и Биесецкер, Л.Г. (1998). Идентификација мутације јетрене гликогенске фосфорилазе код болести складиштења гликогена тип ВИ. Зујати. Мол. Генет., 7(5): 865-70. Циесла, Ј., Фрацзик, Т. и Роде, В. (2011). Фосфорилација основних аминокиселинских остатака у протеинима: важно је, али лако се пропушта. Ацта Биоцхимица Полоница, 58(2): 137-147. Хунтер, Т. (1991). Класификација протеинске киназе. Методе у ензимологији, 200: 3-37. Јохнсон, Л. Н. (2009). Регулација фосфорилације протеина. Биоцхем Соц. Транс., 37(2): 627-641. Јохнсон, Л. Н. и Барфорд, Д. (1993). Утицај фосфорилације на структуру и функцију протеина. Годишњи преглед биофизике и биомолекуларне структуре, 22(1): 199-232. Маннинг, Г. и Вхите, Д. Б. (2002). Протеинска киназа је комплемент људског генома. Наука, 298(5600): 1912-1934. Љубазношћу слике: „Активно место дихидроксиацетон киназе“ од Бдоц13 - Властито дело. (ЦЦ БИ-СА 3.0) преко Викимедиа Цоммонс "Кристална структура 1Е3П". (Публиц Домаин) путем Викимедиа Цоммонса