Варење протеина је врло важан процес у цјелокупном поступку варења у живим организмима. Сложени протеини се варе у његове мономере аминокиселина и апсорбују се кроз танка црева. Протеини су кључни јер служе главној функционалној и структурној улози у организму. Варење протеина одвија се путем ензима за варење протеина који укључују трипсин, химотрипсин, пептидазе и протеазе. Триппсин је ензим за варење протеина који цепа пептидну везу у основним аминокиселинама које укључују лизин и аргинин. Химотрипсин је такође ензим за варење протеина који цепа пептидну везу у ароматичним аминокиселинама као што су фенилаланин, триптофан и тирозин. Тхе кључна разлика између трипсина и химотрипсина је положај аминокиселине у којој се цепа у протеин. Трипсин се цепа на основним положајима аминокиселина док је химотрипсин цепа на положајима ароматичних аминокиселина.
1. Преглед и кључне разлике
2. Шта је Трипсин
3. Шта је Химотрипсин
4. Сличности између Трипсина и Химотрипсина
5. Упоредна упоредба - Трипсин вс Химотрипсин у табеларном облику
6. Резиме
Триппсин је протеин од 23,3 кДа који припада породици серинских протеаза и његови главни супстрати су основне аминокиселине. Ове основне аминокиселине укључују аргинин и лизин. Триппсин је 1876. године открио Кухне. Триппсин је глобуларни протеин и постоји у свом неактивном облику који је трипсин - зимоген. Механизам деловања трипсина заснован је на активности серинске протеазе.
Трипсин се одваја на крају Ц на базичне аминокиселине. Ово је реакција хидролизе и одвија се при пХ - 8,0 у танким цревима. Активација трипсиногена одвија се уклањањем терминалног хексапептида и он ствара активни облик; трипсин. Активни трипсин је две главне врсте; α - трипсин и β-трипсин. Разликују се по својој термичкој стабилности и структури. Активно место трипсина садржи Хистидин (Х63), Аспарагинску киселину (Д107) и Серин (С200).
Слика 01: Трипсин
Ензимско деловање трипсина инхибира ДФП, апротинин, Аг+, Бензамидин и ЕДТА. Примене трипсина укључују дисоцијацију ткива, трипсинизацију у ћелијским културама животиња, триптографско мапирање, ин витро студије протеина, отисци прстију и у применама култура ткива.
Химотрипсин има молекулску масу од 25,6 кДа и припада породици серинских протеаза, а представља ендопептидазу. Химотрипсин постоји у свом неактивном облику који је кимотрипсиноген. Химотрипсин је откривен 1900-их. Химотрипсин хидролизује пептидне везе у ароматске аминокиселине. Ови ароматични супстрати укључују тирозин, фенилаланин и триптофан. Супстрати овог ензима налазе се углавном у Л-изомерима и лако делују на амиде и естере аминокиселина. Оптимални пХ на који делује кимотрипсин је 7,8 - 8,0. Постоје два главна облика кимотрипсина, као што су кимотрипсин А и химотрипсин Б, а они се по структурним и протеолитичким карактеристикама мало разликују. Активно место химотрипсина садржи каталитичку тријаду и састоји се од Хистидина (Х57), Аспарагинске киселине (Д102) и Серина (С195).
Слика 02: Химотрипсин
Активатори химотрипсина су цетилтриметиламонијев бромид, додецил-триметиламонијев бромид, хексадецил-триметиламонијев бромид и тетрабутиламонијев бромид. Инхибитори химотрипсина су пептидил алдехиди, боронске киселине и деривати кумарина. Химотрипсин се комерцијално користи у синтези пептида, мапирању пептида и отиску пептида.
Трипсин вс Химотрипсин | |
Триппсин је ензим за варење протеина који ће разбити пептидну везу у основним аминокиселинама као што су лизин и аргинин. | Химотрипсин који је такође ензим за варење протеина цепа пептидну везу у ароматичним аминокиселинама као што су фенилаланин, триптофан и тирозин. |
Молекуларна тежина | |
Молекуларна тежина трипсина је 23,3 к Да. | Молекуларна тежина химотрипсина је 25,6 к Да. |
Подлоге | |
Сложени протеини се варе у његове мономере аминокиселина и апсорбују се кроз танка црева. | Супстрати ароматичних аминокиселина као што су тирозин, триптофан и фенилаланин делују на кимотрипсин. |
Зимогена форма ензима | |
Триппсиноген је неактиван облик трипсина. | Химотрипсиноген је неактиван облик химотрипсина. |
Активатори | |
Лантханиди су активатори трипсина. | Цетилтриметиламонијев бромид, додецилтриметиламонијев бромид, хексадецилтриметиламонијев бромид и тетрабутиламонијум бромид су активатори химотрипсина. |
Инхибитори | |
ДФП, апротинин, Аг+, Бензамидин и ЕДТА су инхибитори трипсина. | Пептидил алдехиди, боронске киселине и деривати кумарина су инхибитори химотрипсина. |
Пептидазе или протеолитички ензими цепају протеине хидролизом пептидне везе. Трипсин цепа пептидну везу на основним аминокиселинама док химотрипсин цепа пептидну везу на остатке ароматских аминокиселина. Оба ензима су серинске пептидазе и делују у танком цреву у базичном пХ окружењу. Тренутно је много истраживања укључено у производњу трипсина и химотрипсина коришћењем рекомбинантне ДНК технологије коришћењем различитих врста бактерија и гљивица, јер ови ензими поседују високу индустријску вредност. Ово је разлика између трипсина и химотрипсина.
Можете преузети ПДФ верзију овог чланка и користити је за оффлине употребу према напомени. Молимо преузмите ПДФ верзију овде. Разлика између Трипсина и Химотрипсина
1. „Химотрипсин“. Химотрипсин - Приручник за ензим Вортхингтон. Доступно овде
2. "Трипсин." Трипсин - Приручник за ензим Вортхингтон. Доступно овде
1.'Серине протеасе 'од Тинастелла у енглеским Викибоокс-овима (Публиц Домаин) преко Цоммонс Викимедиа
2.'Химотрипсин 4цха'Би Иикразуул - Властити рад, (ЦЦ БИ-СА 3.0) преко Цоммонс Викимедиа