Разлика између хемоглобина и миоглобина

Хемоглобин вс Миоглобин

Миоглобин и хемоглобин су хемопротеини који имају способност везања молекуларног кисеоника. Ово су први протеини који су своју тродимензионалну структуру решили рендгенском кристалографијом. Протеини су полимери аминокиселина, спојених преко пептидних веза. Аминокиселине су саставни део протеина. На основу њиховог укупног облика, ови протеини се сврставају у глобуларне протеине. Глобуларни протеини имају помало сферни или елипсоидни облик. Различита својства ових јединствених глобуларних протеина помажу организму да пребаци молекуле кисеоника између њих. Активно место ових специјалних протеина састоји се од гвожђа (ИИ) протопорфирин ИКС инкапсулираног у џеп отпоран на воду..

Миоглобин

Миоглобин се јавља као мономерни протеин у којем глобин окружује хеме. Делује као секундарни носилац кисеоника у мишићном ткиву. Када су мишићне ћелије у деловању, потребна им је велика количина кисеоника. Мишићне ћелије користе ове протеине да убрзају дифузију кисеоника и узимају кисеоник за време интензивног дисања. Терцијарна структура миоглобина слична је типичној структури протеина глобуса који раствори у води.

Полипептидни ланац миоглобина има 8 одвојених десних руку α-хеликона. Сваки молекул протеина садржи једну хем протетску групу, а сваки хеме остатак садржи један централни координатно везан атом гвожђа. Кисеоник се везује директно за атом гвожђа протеинске групе хема.

Хемоглобин

Хемоглобин се јавља као тетрамерни протеин у којем се свака подјединица састоји од глобина који окружује хеме. То је системски носилац кисеоника. Веже молекуле кисеоника, а затим се црвеним крвним ћелијама транспортују кроз крв.

Код кичмењака, кисеоник се дифундира кроз плућно ткиво у црвена крвна зрнца. Пошто је хемоглобин тетрамер, он може везати четири молекуле кисеоника одједном. Везани кисеоник се затим дистрибуира кроз цело тело и пребацује из црвених крвних зрнаца у ћелије које се умирују. Затим хемоглобин узима угљени диоксид и враћа га у плућа. Стога хемоглобин служи за испоруку кисеоника потребног за ћелијски метаболизам и уклања настали отпадни производ, угљен диоксид.

Хемоглобин се састоји од више полипептидних ланаца. Људски хемоглобин се састоји од две α (алфа) и две β (бета) подјединице. Свака α-подјединица има 144 остатка, а свака β-подјединица има 146 остатака. Структурне карактеристике и α (алфа) и β (бета) подјединица су сличне миоглобину.

Хемоглобин вс Миоглобин

• Хемоглобин преноси кисеоник у крви док миоглобин транспортује или складишти кисеоник у мишићима.

• Миоглобин се састоји од једног полипептидног ланца, а хемоглобин се састоји од више полипептидних ланаца.

• За разлику од миоглобина, концентрација хемоглобина у црвеним крвним ћелијама је врло висока.

• На почетку миоглобин веже молекуле кисеоника врло лако и у последње време постаје засићен. Овај процес везивања је веома брз у миоглобину него у хемоглобину. Хемоглобин у почетку с потешкоћама везује кисеоник.

• Миоглобин се јавља као мономерни протеин док се хемоглобин јавља као тетрамерни протеин.

• У хемоглобину су присутне две врсте полипептидних ланаца (два α-ланца и два β-ланца).

• Миоглобин може да веже један молекул кисеоника, такозвани мономер, док хемоглобин може да веже четири молекуле кисеоника, такозвани тетрамер.

• Миоглобин веже кисеоник чвршће него хемоглобин.

• Хемоглобин може да везује и ослобађа и кисеоник и угљен диоксид, за разлику од миоглобина.