Кд и Км су константе равнотеже. Кључна разлика између Кд и Км је та Кд је термодинамичка константа док Км није термодинамичка константа.
Кд се односи на константу дисоцијације док је Км Мицхаелисова константа. Обе ове константе су веома важне у квантитативној анализи ензимских реакција.
1. Преглед и кључне разлике
2. Шта је Кд
3. Шта је Км
4. Упоредна упоредба - Кд вс Км у табеларном облику
5. Резиме
Кд је константа дисоцијације. Такође је позната и као равнотежна константа дисоцијације због његове употребе у равнотежним системима. Константа дисоцијације је константа равнотеже реакција где се велико једињење реверзибилно претвара у мале компоненте. Процес ове конверзије је такође познат као дисоцијација. Јонски молекул се увек дисоцира на своје јоне. Тада је константа дисоцијације или Кд количина која изражава степен у коме се одређена супстанца из раствора дисоцира на јоне. Дакле, ово је једнако производу концентрација одговарајућих јона дељених са концентрацијом нераздељеног молекула.
АБ & # к2194; А + Б
У горњој општој реакцији, константа дисоцијације, Кд, може се дати као испод.
Кд = [А] [Б] / [АБ].
Штавише, ако постоји стехиометријски однос, треба укључити стехиометријске коефицијенте у једначину.
кАБ & # к2194; аА + бБ
Једнаџба константе дисоцијације, Кд за горњу реакцију је сљедећа:
Кд = [А]а[Б]б / [АБ]Икс
Конкретно, у биохемијским апликацијама, Кд помаже да се одреди количина производа која даје хемијска реакција у присуству ензима. Кд ензимске реакције изражава афинитет лиганда и рецептора. Другим речима, наводи способност супстрата да напусти рецептор ензима. С друге стране, она описује колико се супстрат снажно веже за ензим.
Км је Мицхаелисова константа. За разлику од Кд, Км је кинетичка константа. Његова главна примена је у кинетици ензима, то јест за одређивање афинитета супстрата за везивање са ензимом. Константа се изражава повезивањем концентрације супстрата са брзином реакције у присуству ензима. Према томе, Мицхаелисова константа или Км је концентрација супстрата када брзина реакције достигне половину своје максималне брзине.
Слика 1: Однос између брзине реакције и концентрације супстрата у ензимској реакцији.
Током реакције између ензима (Е) и супстрата (С), формирање продуката (П) је следеће:
Е + С & # к2194; Е-С комплекс & # к2194; Е + П
Ако су константе равнотеже горње реакције следеће, можете извести Км из ових константи.
Км = К-1 + К+2 / К+1
Мицхаелис је развио однос користећи концентрацију супстрата, [С] и максималну брзину реакције, Вмак. Однос између концентрације супстрата и Км ензимске реакције је следећи:
в = Вмак [С] / Км + [С]
в је брзина у било којем тренутку, док је [С] концентрација супстрата у одређено време, а Вмак је максимална брзина реакције. Км је Мицхаелисова константа за ензим у реакцији. Вредност Мицхаелисове константе зависи од ензима. Сходно томе, мала вредност Км указује да ензим постаје засићен малом количином супстрата. Тада се Вмак добија у ниској концентрацији супстрата. Супротно томе, висока вредност Км указује да је ензиму потребна велика количина супстрата да би био засићен.
Кд вс Км | |
Кд је константа дисоцијације. | Км је Мицхаелисова константа. |
Природа | |
Кд је термодинамичка константа. | Км је кинетичка константа. |
Детаљи | |
Кд представља афинитет супстрата према ензиму. | Км представља однос између концентрације супстрата и брзине реакције. |
Кд и Км су константе равнотеже које описују својства ензимских реакција. Кључна разлика између Кд и Км је у томе што је Кд термодинамичка константа док Км није термодинамичка константа.
1. "Кинетика Мицхаелис-Ментен." Википедиа, Фондација Викимедиа, 10. априла 2018., доступно овде.
2. "Увод у ензиме". Концентрација супстрата (Увод у ензиме), доступна овде.
3. "Константа дисоцијације." Википедиа, Фондација Викимедиа, 10. априла 2018., доступно овде.