Разлика између ензима и коензима

Кључна разлика - Ензим вс коензим
 

Хемијским реакцијама се један или више супстрата претвара у производе. Те реакције катализују посебни протеини звани ензими. Ензими дјелују као катализатор за већину реакција, а да се не конзумирају. Ензими су направљени од аминокиселина и имају јединствене секвенце аминокиселина састављене од 20 различитих аминокиселина. Ензими су подржани малим непротеинским органским молекулама званим кофактори. Коензими су једна врста кофактора који помажу ензимима да спроведу катализу. Кључна разлика између ензима и коензима је та ензим је протеин који катализује биохемијске реакције док коензим је не-протеински органски молекул који помаже ензимима да активирају и катализују хемијске реакције. Ензими су макромолекуле док су коензими мали молекули.

САДРЖАЈ
1. Преглед и кључне разлике
2. Шта је ензим
3. Шта је коензим
4. Упоредна упоредба - Ензим вс Коенцим
5. Резиме

Шта је ензим?

Ензими су биолошки катализатори живих ћелија. То су протеини састављени од стотина до милиона аминокиселина спојених попут бисера на струни. Сваки ензим има јединствену секвенцу аминокиселина, а одређује га одређени ген. Ензими убрзавају готово све биохемијске реакције у живим организмима. Ензими утичу само на брзину реакције, а њихово присуство је од суштинског значаја за покретање хемијске претворбе јер се енергија активирања реакције смањује ензимима. Ензими мењају брзину реакције без трошења или без промене хемијске структуре. Исти ензим може катализирати претворбу све више и више супстрата у производе показујући способност катализирања исте реакције изнова и изнова.

Ензими су високо специфични. Одређени ензим везује се за одређени супстрат и катализира специфичну реакцију. Специфичност ензима проузрокована је обликом ензима. Сваки ензим има активно место специфичног облика и функционалне групе за специфично везивање. Само ће одређени супстрат одговарати облику активног места и везати се за њега. Специфичност везивања ензима за супстрат може се објаснити двема хипотезама под називом закључавање и кључна хипотеза и индукованом хипотезом фит. Хипотеза закључавања и кључа указује да је подударање ензима и супстрата специфично слично брави и кључу. Хипотеза индуковане уградње говори да се облик активног места може мењати како би се прилагодио облику специфичне подлоге сличном рукавицама које одговарају руци.

На ензимске реакције утиче неколико фактора као што су пХ, температура итд. Сваки ензим има оптималну температурну вредност и пХ вредност да би ефикасно функционисао. Ензими такође ступају у интеракцију са непротеинским кофакторима као што су протетске групе, коенцими, активатори итд. Како би катализирали биохемијске реакције. Ензими се могу уништити на високој температури или високој киселости или лужини јер су протеини.

Слика 01: индуковани одговарајући модел активности ензима.

Шта је коензим?

Хемијским реакцијама потпомажу молекули не-протеина који се називају кофактори. Кофактори помажу ензимима да катализирају хемијске реакције. Постоје различите врсте кофактора а коензими су једна врста међу њима. Коензим је органски молекул који се комбинује са комплексом ензимских супстрата и помаже процес катализације реакције. Такође су познати и као помоћни молекули. Сачињени су од витамина или су изведени из витамина. Због тога, дијета треба да садржи витамине који обезбеђују есенцијалне коенциме за биохемијске реакције.

Коензими се могу везати са активним местом ензима. Лако се вежу са ензимом и помажу хемијској реакцији обезбеђивањем функционалних група потребних за реакцију или променом структурне конформације ензима. Због тога, везивање супстрата постаје лако, а реакција иде ка производима. Неки коензими дјелују као секундарни супстрати и постају хемијски измијењени на крају реакције, за разлику од ензима.

Коензими не могу катализирати хемијску реакцију без ензима. Помажу ензимима да постану активни и обављају своје функције. Једном када се коензим веже са апоензимом, ензим постаје активни облик ензима који се назива холоензим и покреће реакцију.

Примери коензима су Аденосин трифосфат (АТП), Никотинамид аденин динуклеотид (НАД), Флавин аденин динуклеотид (ФАД), Коензим А, витамини Б1, Б2 и Б6, итд..

Слика 02: Везивање кофактора с апоензимом

Која је разлика између ензима и коензима?

Ензим вс Коенцим
Ензими су биолошки катализатори који убрзавају хемијске реакције.	Коензими су органски молекули који помажу ензимима да катализирају хемијске реакције.
Молекуларни тип
Сви ензими су протеини.	Коензими су не-протеини.
Измена због реакција
Ензими се не мењају због хемијске реакције.	Коензими постају хемијски измењени као резултат реакције.
Специфичност
Ензими су специфични.	Коензими нису специфични.
Величина
Ензими су већи молекули.	Коензими су мањи молекули.
Примери
Амилаза, протеиназа и киназа су примери ензима.	НАД, АТП, коензим А и ФАД су примери коензима.

Преглед - Ензим вс Коенцим

Ензими катализирају хемијске реакције. Коензими помажу ензимима да катализирају реакцију активирањем ензима и обезбеђивањем функционалних група. Ензими су протеини састављени од аминокиселина. Коензими нису протеини. Углавном се добијају из витамина. Ово је разлика између ензима и коензима.

Референце:
1. "Ензими." РСЦ. Н.п., н.д. Веб. 15. маја 2017. .
2. „Структурна биохемија / ензими / коенцими“. Структурна биохемија / ензими / коенцими - Викикњиге, отворене књиге за отворен свет. Н.п., н.д. Веб. 15. маја 2017. .

Љубазношћу слике:
1. „Индуцед фит диаграм“ Направио ТимВицкерс, векторизовао Фвасцонцеллос - Обезбеђивао ТимВицкерс (Публиц Домаин) преко Цоммонс Викимедиа
2. "Ензими", аутор Моникуепена - сопствени рад (Публиц Домаин) преко Цоммонс Викимедиа